Hème a
| Hème a | |
 Structure de l'hème a |
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| Identification | |
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| Nom UICPA | acide 3-[18-(2-carboxyéthyl)-7-éthènyl-17-formyl-12-[(1S,4E,8E)-1-hydroxy-5,9,13-triméthyltétradéca-4,8,12-triènyl]-3,8,13-triméthylporphyrin-22,24-diid-2-yl]propanoïque ; fer(2+) |
| No CAS | |
| PubChem | 5288529 |
| ChEBI | 24479 |
| SMILES | |
| InChI | |
| Propriétés chimiques | |
| Formule | C49H62FeN4O6 [Isomères] |
| Masse molaire[1] | 858,885 ± 0,048 g/mol C 68,52 %, H 7,28 %, Fe 6,5 %, N 6,52 %, O 11,18 %, |
| Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire. | |
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L’hème a est une forme d'hème qu'on trouve dans certaines enzymes telles que la cytochrome c oxydase. Il est constitué d'un macrocycle porphyrine chélatant un cation ferreux Fe2+. Il diffère de l'hème b, la forme la plus courante d'hème, par le fait que le groupe méthyle en position 8 est oxydé en aldéhyde et qu'un groupe hydroxyéthylfarnésyle, une chaîne terpénoïde, est lié à la chaîne latérale vinyle en position 3. Il est très semblable à l'hème o.
Il est présent dans le complexe IV de la chaîne respiratoire (cytochrome c oxydase). L'hème A contient un groupement prosthétique composé de fer, qui joue un rôle clé dans le transfert d'électrons en catalysant la réduction de l'oxygène en eau[2].
Dans la cytochrome c oxydase, il est coordonné avec l'apoprotéine au niveau de l'ion Fe2+ par deux résidus d'histidine :
Notes et références
[modifier | modifier le code]- ↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
- ↑ A EYQUEM, « 9 Congres de la Societe Europeenne d'Hematologie », Transfusion, vol. 6, no 4, , p. 471–474 (ISSN 0372-1248, DOI 10.1016/s0372-1248(63)80012-0, lire en ligne, consulté le )
